Аминокислоты — это органические амфотерные соединения. Они содержат в составе молекулы две функциональные группы противоположного характера: аминогруппу с основными свойствами и карбоксильную группу с кислотными свойствами. Аминокислоты реагируют как с кислотами, так и с основаниями:
Н 2 N -СН 2 -СООН + HCl → Сl [Н 3 N-СН 2 -СООН],
Н 2 N -СН 2 -СООН + NaOH → H 2 N-CH 2 -COONa + Н 2 О.
При растворении аминокислот в воде карбоксильная группа отщепляет ион водорода, который может присоединиться к аминогруппе. При этом образуется внутренняя соль, молекула которой представляет собой биполярный ион:
H 2 N-CH 2 -СООН + Н 3 N -СН 2 -СОO — .
Кислотно-основные превращения аминокислот в различных средах можно изобразить следующей общей схемой:
Водные растворы аминокислот имеют нейтральную, щелочную или кислую среду в зависимости от количества функциональных групп. Так, глутаминовая кислота образует кислый раствор (две группы -СООН, одна -NH 2), лизин — щелочной (одна группа -СООН, две -NH 2).
Подобно первичным аминам, аминокислоты реагируют с азотистой кислотой, при этом аминогруппа превращается в гидроксогруппу, а аминокислота - в гидроксикислоту:
H 2 N-CH(R)-COOH + HNO 2 → HO-CH(R)-COOH + N 2 + H 2 O
Измерение объема выделившегося азота позволяет определить количество аминокислоты (метод Ван-Слайка ).
Аминокислоты могут реагировать со спиртами в присутствии газообразного хлороводорода, превращаясь в сложный эфир (точнее, в хлороводородную соль эфира):
H 2 N-CH(R)-COOH + R’OH H 2 N-CH(R)-COOR’ + Н 2 О.
Сложные эфиры аминокислот не имеют биполярной структуры и являются летучими соединениями.
Важнейшее свойство аминокислот - их способность к конденсации с образованием пептидов.
Качественные реакции .
1) Все аминокислоты окисляются нингидрином
с образованием продуктов, окрашенных в сине-фиолетовый цвет. Иминокислота пролин дает с нингидрином желтое окрашивание. Эта реакция может быть использована для количественного определения аминокислот спектрофотометрическим методом.
2) При нагревании ароматических аминокислот с концентрированной азотной кислотой происходит нитрование бензольного кольца и образуются соединения, окрашенные в желтый цвет. Эта реакция называется ксантопротеиновой (от греч. ксантос - желтый).
Которая выполняет важные биологические функции в живых организмах, участвует в биосинтезе белка, отвечает за нормальную деятельность нервной системы и регулирует обменные процессы. Аминоуксусную кислоту, выведенную искусственным путем, используют в фармацевтике, медицине и пищевой промышленности.
Пищевая добавка Е640 объединяет под одним маркировочным номером аминоуксусную кислоту (глицин) и его натриевую соль – соединения, которые применяют для оптимизации вкуса и аромата продуктов. Добавка безопасна и официально разрешена в большинстве стран мира.
Глицин и его натриевая соль: общая информация
Глицин, известный также как аминоуксусная или аминоэтановая кислота, относится к ряду заменимых аминокислот – простейших органических структур, которые входят в состав белков и их соединений. Вещество, полученное искусственным путем, представляет собой бесцветный порошок без запаха и отличается сладковатым вкусом.
В промышленных масштабах глицин добывают путем соединения хлоруксусной кислоты и аммиака. Аминоуксусная кислота, в свою очередь, обладает свойством образовывать сложные соли (глицинаты) с ионами металлов.
Глицинат натрия – соль натрия и аминоуксусной кислоты, которая также является веществом синтетического происхождения. Несмотря на то, что глицин и его соль – разные химические соединения, в пищевой промышленности они выполняют идентичные функции модификаторов вкуса и аромата, объединены под одним маркировочным номером и рассматриваются как добавка Е640.
Наименование | Глицин (Glycine) |
---|---|
Синонимы | Аминоуксусная (аминоэтановая) кислота, гликокол (устар.) |
Группа | Заменимые аминокислоты |
Химическая формула | NH 2 – CH 2 – COOH |
Структура | Мелкие моноклинные кристаллы (кристаллообразный порошок) |
Цвет | Белый (бесцветный) |
Запах | Отсутствует |
Вкус | Сладкий |
Растворимость | Полностью растворим в , частично – в . Не растворяется в эфире |
Код добавки | Е640 (включая натриевую соль) |
Происхождение | Синтетическое |
Токсичность | Безопасен при употреблении в пределах нормы |
Области применения | Пищевая промышленность, фармацевтика, медицина, косметология |
Биологическая роль глицина и его источники
Глицин встречается в составе белковых молекул гораздо чаще остальных аминокислот и выполняет важнейшие биологические функции. В организме человека эта аминокислота синтезируется путем переаминирования (обратимого перенесения аминогруппы) глиоксилата или ферментативного расщепления холина и серина.
Аминоуксусная кислота является предшественницей порфиринов и пуринов, биосинтез которых происходит в живых клетках, однако биологическая роль этого соединения не ограничивается этими функциями. Глицин также является нейромедиатором, который участвует в передаче нервных импульсов, регулирует выработку других аминокислот и оказывает «тормозящее» воздействие на нейроны и мотонейроны.
Организм здорового человека самостоятельно синтезирует аминокислоты в необходимых количествах, поэтому необходимость в их употреблении в составе лекарственных средств и биологически активных добавок, как правило, отсутствует. Пищевыми источниками аминоуксусной кислоты являются продукты животного происхождения (говяжья печень и ), орехи и некоторые фрукты.
Влияние глицина и его натриевой соли на организм человека
Аминоуксусная кислота как нейромедиатор выполняет регуляторные функции и влияет в первую очередь на центральную и периферийную нервную систему. Глицин обладает ноотропными свойствами, нормализует обмен веществ, активизирует защитные функции ЦНС и оказывает мягкое успокаивающее действие.
Положительное влияние глицина на организм человека:
- снижение эмоционального напряжения, тревожности, стресса, агрессивности;
- улучшение настроения и нормализация сна;
- расслабление мышц и снятие судорог;
- повышение работоспособности;
- ослабление побочных эффектов приема психотропных препаратов;
- уменьшение выраженности вегетососудистых расстройств;
- снижение тяги к алкоголю и сладкому.
В составе добавки Е640 глицин и его соль не обладают вышеуказанными свойствами и не оказывают ни положительного, ни отрицательного воздействия на организм человека при употреблении в пределах нормы. Пищевая добавка не представляет угрозы здоровью, но в случае индивидуальной непереносимости может спровоцировать аллергическую реакцию.
Потенциальную опасность могут представлять примеси в составе добавки и некачественные продукты питания, при изготовлении которых применяются оптимизаторы вкуса и аромата.
Применение глицина и его натриевой соли
Области применения глицина и глицината натрия ограничиваются в основном пищевой промышленностью, медициной и фармацевтикой. Тем не менее, аминоуксусная кислота нашла применение и в косметической отрасли благодаря гипоаллергенности и антиоксидантному действию.
Косметические средства, содержащие добавку Е640:
- лечебные шампуни для ослабленных волос и средства против облысения;
- антивозрастная косметика, увлажняющие кремы и маски для всех типов кожи;
- очищающие сыворотки и тоники;
- губные помады и бальзамы.
Измельченные таблетки глицина можно использовать при изготовлении домашних средств для ухода за кожей, добавлять в увлажняющие маски и кремы. Аминоуксусная кислота способствует проникновению ценных питательных компонентов в глубокие слои дермы и усиливает эффект лечебной косметики.
Добавка Е640 в пищевой промышленности
Глицин и глицинат натрия активно используются в технологических процессах изготовления ликероводочных напитков. Добавка Е640 в частности входит в состав элитной водки, что позволяет нейтрализовать неприятный запах и смягчить резкий вкус. Существует также мнение, что присутствие глицина в спиртных напитках помогает снизить токсическое действие алкоголя на нервную систему и предотвращает похмелье.
Продукты питания, в составе которых можно встретить добавку Е640:
- крепкие алкогольные напитки;
- джемы, варенья, желе, ;
- пакетированные соки с мякотью;
- обогащенная поваренная ;
- спортивные витаминизированные напитки;
- соусы, приправы и пряности.
Аминоуксусная кислота применяется не только для оптимизации вкусовых качеств и транспортировки биологически активных веществ, но и в качестве антибактериального средства. В частности, ею обрабатывают мясо, рыбу и морепродукты для обезвреживания опасной кишечной палочки.
Использование в медицинских целях
Глицин активно применяется для лечения и профилактики заболеваний, связанных с центральной и периферийной нервной системой. Это вещество входит в состав фармацевтических препаратов ноотропного, седативного, противосудорожного и снотворного действия, обладает слабо выраженным антидепрессивным и транквилизирующим эффектом.
Медицинские показания к применению аминоуксусной кислоты как лекарственного средства:
- сниженная умственная работоспособность, нарушения сна и памяти;
- эмоциональное напряжение, стрессовые ситуации, неврозы;
- эмоциональная нестабильность и повышенная возбудимость;
- последствия ишемического инсульта, черепно-мозговых травм и нейроинфекций;
- вегетососудистая дистония, ишемия;
- повышенный мышечный тонус, мышечные судороги;
- алкогольная и наркотическая зависимость, токсическое действие препаратов, угнетающих ЦНС.
Доказано, что употребление 3 г глицина в сутки положительно влияет на умственные способности и общее эмоциональное состояние человека, снимает сонливость в дневное время и нормализует ночной сон. Препарат также назначают беременным для снижения тревожности, детям и подросткам, которые испытывают трудности с социальной адаптацией и концентрацией внимания.
Добавка Е640 и законодательство
Оптимизатор вкуса и запаха Е640 применяют при производстве продуктов питания в большинстве стран мира, однако информация о добавке в Кодекс Алиментариус отсутствует. Случаев отравления глицином и глицинатом натрия при употреблении в пищу зарегистрировано не было, поэтому модификатор Е640 считается безопасным.
Добавка входит в список официально разрешенных к использованию в пищевой промышленности на территории Евросоюза, США и Канады. Законодательство Российской Федерации и Беларуси также допускает наличие Е640 в продуктах в пределах допустимых норм, установленных СанПиН. Данных об использовании Е640 как усилителя вкуса и ароматизатора на территории Украины нет.
Несмотря на то, что глицин и его соль не оказывают токсического влияния на организм человека и разрешены к использованию, продукты, в составе которых присутствует Е640, сложно назвать полезными. Большинство вкусовых добавок и ароматизаторов используется для привлечения внимания покупателя к продукции низкого качества, употребление которой следует свести к минимуму.
Глицин (аминоуксусная кислота, гликокол, Gly, G)
H 2 NCH 2 COOH
Молекулярная масса 75,07; бесцветные кристаллы; t плавления 232-236°С (с разложением); хорошо растворим в воде, не растворим в большинстве органических растворитеей. При 25°С рК а 2,34 (СООН) и 9,6 (NH 2); рI 5,97.
По химическим свойствам глицин - типичная алифатическая α-аминокислота. Количественное определение основано на образовании окрашенных продуктов с о-фталевым альдегидом (реакция Циммермана). В составе белков встречается чаще, чем др. аминокислоты. Служит предшественником в биосинтезе порфириновых соединений и пуриновых оснований. Глицин - кодируемая аминокислота, заменимая; его биосинтез осуществляется переаминированием глиоксиловой кислоты, ферментативным расщеплением серина и треонина. Синтезируют лицин из хлоруксусной кислоты и NH 3 . В спектре ЯМР в D 2 О химический сдвиг протонов группы СН 2 составляет 3,55 м.д. Внутренняя соль глицина (CH 3) 3 + NCH 2 COO - называется бетаином.
Применяется глицин для синтеза пептидов, как компонент буферных растворовров, в смеси с другими аминокислотами - для парентерального питания.
Хроматограммы образцов, содержащих это вещество
Аминокислоты – это производные органических кислот, содержащие в радикале одну или несколько аминогрупп (NH 2).
По рациональной номенклатуре их названия имеют приставку «амино» и буквы греческого алфавита (α-, β-, γ- и т.д), указывающие положение аминогруппы по отношению к карбоксильной группе.
4-аминобутановая
(γ-аминомасляная)
В состав белков входят α-аминокислоты, которым дают тривиальные названия.
Аминокислоты подразделяются на моноаминокарбоновые, диаминокарбоновые, аминодикарбоновые, ароматические и гетероциклические: СН 3 –CHNH 2 –СООН аланин (α-аминопропионовая кислота);H 2 N–(СН 2) 4 –CHNH 2 –СООН лизин (α,ε-диаминокапроновая кислота); СООН–СН 2 –CHNH 2 –СООН аспарагиновая кислота (α-аминоянтарная кислота); С 6 Н 5 –СН 2 –CHNH 2 –СООН фенилаланин (α-амино-β-фенилпропионовая кислота);
(пирролидин-α-карбоновая кислота).
Все α-аминокислотны, часто встречающиеся в живых организмах, имеют тривиальные названия, которые обычно и употребляются в литературе.
Свойства аминокислот. Аминокислоты представляют собой кристаллические вещества, как правило, сладковатого вкуса, легко растворимые в воде.
В зависимости от количества амино- или карбоксильных функциональных групп в аминокислоте она может обладать основными (лизин) или кислотными свойствами (аспарагиновая кислота).
Аминогруппа и карбоксильная группа способны образовывать биполярный ион или внутреннюю соль:
NH 2 –СН 2 –СООН →NH 3 + –СН 2 –СОO – .
Наличие –NН 2 и –СООН групп в составе аминокислот обусловливают их амфотерные свойства (взаимодействуют как с основаниями, так и с кислотами).
H 2 N–СН 2 –СООН +NaOH→H 2 N–СН 2 –COONa+ Н 2 О
натриевая соль глицина
H 2 N–CH 2 –СООН +HCl→Cl –
хлористоводородная соль глицина
Со спиртами аминокислоты образуют сложные эфиры.
H 2 N–СН 2 –СООН
+ НОСН 3 NH 2 –СН 2 –СООСН 3 + Н 2 О
метиловый эфир глицина
Характерно образование внутрикомплексных солей меди; реакция может использоваться при выделении аминокислот.
медная соль глицина
При нагревании α-аминокислоты превращаются в 1,4-дикетопиперазины.
β-Аминокислоты
при нагревании легко теряют аммиак,
образуя непредельные кислоты.
акриловая кислота
γ, δ, ε-Аминокислоты при нагревании превращаются в циклические амиды – лактамы.
ε-аминокапроновая кислота капролактам
Основная масса этого продукта используется для получения полиамидного волокна – капрона.
Аминокислоты, содержащие аминогруппу в α-положении, подвергаются реакции дегидратации с образованием полипептидов.
глицин аланин цистеин
Название полипептида составляется из названий радикалов кислот и полного названия кислоты, в которой сохраняется карбоксильная группа.
Способы получения. Получать аминокислоты можно при гидролизе белков или из галогенопроизводных кислот при действии аммиака:
α-бромпропионовая кислота аланин
α-Аминокислоты входят в состав белковой составляющей пищи и делятся на заменимые и незаменимые.
Заменимые аминокислоты могут синтезироваться организмом человека или животного. Незаменимые аминокислоты (метионин, валин, лейцин, фенилаланин, изолейцин, триптофан, лизин, треонин) не образуются в живом организме и для его нормальной жизнедеятельности должны поступать с пищей. Например, недостаток лизина сказывается на кроветворной функции и кальцификации костей; метионин обладает противосклеротическим действием; триптофан важен для процесса роста, обмена веществ.
Природным источником получения α-аминокислот являются белковые вещества (при гидролизе).
Аминокислоты входят в состав растений, микроорганизмов, животных и человека и играют громадную роль в процессах жизнедеятельности организмов.
Белки – это природные высокомолекулярные азотсодержащие органические соединения, молекулы которых построены из α-аминокислот, связанных пептидными связями, то есть белки являются полипептидами.
остаток остаток остаток
аланина серина цистеина
Белки широко распространены в природе, особенно много их в организмах животных и человека. Большое количество белков содержится в костях, хрящах, мышцах, в нервных тканях. Из белков состоят волосы, шерсть, перья, чешуя рыб, копыта, рога и т.п. Белки содержатся в яйцах птиц, входят в состав молока, крови и др. Ферменты, гормоны, вирусы также имеют белковую природу.
Строение белков. Все белки содержат углерод, водород, кислород, азот (режеS,P,Fe).
Молекулярный вес белков чрезвычайно велик – от 5000 до многих миллионов.
Последовательность, с которой соединяются остатки α-аминокислот в цепи, называется первичной структурой белка. Она строго уникальна для каждого вида белка.
Полипептидная цепь обычно имеет форму
спирали. Склонность полипептидной
цепи к скручиванию в спираль
предопределяется первичной структурой
белка, но её прочность определяется
образованием водородных связей между
группами
и
–NH– соседних витков
спирали.
Например:
Особенность скручивания полипептидных цепей белковых молекул в спираль называется вторичной структурой белков.
Витки спирали могут так или иначе складываться или сгибаться вследствие наличия дисульфидных мостиков –S–S–, удерживающих в непосредственной близости те или иные витки, эту роль могут выполнять и водородные связи. В результате такого складывания участков спирали создаётся подобие клубка. Эта форма строения белков называетсятретичной структурой.
В молекулах некоторых белков образуется по несколько таких «клубков» (глобул), вследствие чего возникает четвертичная структура. Связи, соединяющие субъединицы белка в молекулу с четвертичной структурой, – это не ковалентные, а более слабые связи, например водородные (как в молекуле гемоглобина), ионные или так называемые гидрофобные взаимодействия. Белки, имеющие четвертичную структуру, вследствие непрочности связей, соединяющих субъединицы, обладают способностью обратимо диссоциировать на субъединицы. При этом может исчезать ферментативная активность белков.
Классификация белков. Белки делятся на две основные группы: протеины (простые белки) и протеиды (сложные белки). Протеины состоят только из аминокислот и при гидролизе не образуют других продуктов. Протеиды состоят из белковой части, построенной из α-аминокислот, и из небелковой части (простетической группы). При гидролизе эти белки, кроме α-аминокислот, поставляют и другие вещества: углеводы, фосфорную кислоту, гетероциклические соединения, красящие вещества и т.п.
К протеинам относится ряд простых белков, имеющих различную растворимость в разных растворителях.
Альбумины – белки, растворимые в воде, не осаждаются насыщенным раствором хлорида натрия, но осаждаются насыщенным раствором сульфата аммония, свёртываются при нагревании. Представители: альбумины яйца, молока, сыворотки крови, белки ферментов и семян растений.
Глобулины – белки, нерастворимые в воде, но растворимые в разбавленных солевых растворах; свёртываются при нагревании. Имеют большую молекулярную массу, чем альбумины. Представители: глобулины молока, яйца, крови, белка мышц (миозин), семян растений.
Проламины – белки, растворимые в 70–80%-ном спирте, нерастворимые в воде и безводном спирте. Не свёртываются при кипячении. Представители: белки злаков (глиадин – в пшенице, зеин – в кукурузе).
Глютелины – растительные белки, нерастворимые в нейтральных солевых растворах и в этиловом спирте; растворяются только в разбавленных (0,2%) растворах щелочей. Содержатся, главным образом, в семенах злаков. Глютелины некоторых злаков называют глютенинами (от слова клейковина).
Гистоны – белки основного характера, так как содержат значительное количество диаминокислот, растворимые в воде и в разбавленных кислотах, но нерастворимые в разбавленных щелочах. Обычно представляют белковые части сложных белков. Представители: глобин – белок, входящий в состав гемоглобина.
Протамины – наиболее простые из природных белков с низкими молекулярными массами; состоят преимущественно из диаминокислот и являются сильными основаниями. Хорошо растворимы в воде, в разбавленных кислотах и щелочах. Не свёртываются при нагревании. Представители протаминов обнаружены в сперматозоидах рыб, в составе сложных белков – нуклеопротеидов.
Альбуминоиды (склеропротеины) – белки, резко отличающиеся от других белков по свойствам. Они растворяются лишь при длительной обработке концентрированными кислотами и щелочами с расщеплением молекул. В животных организмах выполняют опорные и покровные функции, в растениях не встречаются. Представителями склеропротеинов являются: фиброин – белок шёлка; кератин – белок волос, шерсти, рогового вещества, эпидермиса кожи; эластин – белок стенок кровеносных сосудов, сухожилий; коллаген – белковое вещество кожи, костей, хрящей, соединительных тканей.
Протеиды – сложные белки, подразделяющиеся на подгруппы в зависимости от характера простетической (небелковой) части.
Фосфопротеиды – белки, содержащие в качестве простетической группы остаток фосфорной кислоты. Представители: казеин – белок молока, вителлин – белок, входящий в состав желтка куриного яйца.
Нуклеопротеиды – белки, в которых собственно белковая часть связана с нуклеиновыми кислотами, а последние при гидролизе образуют фосфорную кислоту, гетероциклические соединения и углевод. Нуклеопротеиды входят в состав ядер растительных и животных клеток.
Хромопротеиды – вещества, в которых белковая часть соединена с красящим веществом. Представитель: гемоглобин крови, при гидролизе он расщепляется, образуя белок глобин и красящее вещество – гем.
Глюкопротеиды – белки, у которых белковая часть соединена с углеводом. Представитель: муцин, входящий в состав слюны.
Липопротеиды – соединения белков с липидами; к последним относятся жиры, фосфатиды и др. Липопротеиды содержатся в протоплазме клеток, в сыворотке крови, в яичном желтке.
Белковые вещества классифицируют также по форме их молекул, подразделяя на две группы:
а) фибриллярные (волокнистые) белки, молекулы которых имеют нитевидную форму; к ним относятся фиброин шёлка, кератин шерсти, миозин мышц;
б) глобулярные белки, молекулы которых имеют округлую форму; к ним относятся альбумины, глобулины и ряд сложных белков.
Пищевая ценность белков обусловлена качественным и количественным составом входящих в них аминокислот. Различают полноценные и неполноценные белки.
Полноценные белки содержат все незаменимые аминокислоты (казеин молока, яичный альбумин, белок мяса).
Неполноценными называют белки, которые не содержат хотя бы одну из незаменимых аминокислот (зеин кукурузы, желатин).
Свойства белков. Белковые вещества разнообразны по своему агрегатному состоянию. Часто это твёрдые аморфные вещества, имеющие вид белых порошков. Белки шерсти (кератин) и шёлка (фиброин) – прочные волокна. Некоторые белки получены в кристаллическом состоянии (гемоглобин крови), многие имеют консистенцию вязких жидкостей или студней.
Все белки не растворяются в безводном спирте и других органических растворителях. Многие белки растворяются в воде и в разбавленных растворах солей, но образуют не истинные, а коллоидные растворы. Существуют белки, совершенно нерастворимые в воде.
Растворы природных белков оптически активны (в основном обладают левым вращением).
Белки, подобно аминокислотам, амфотерны и образуют соли как с кислотами, так и с основаниями:
H 3 N + –R–COO –
+ H + +
Cl – NH 3 + –R–COOH
+ Сl – ;
H 3 N + –R–COO –
+ Na +
+ OH – NH 2 –R–COO –
+ Na +
+ H 2 O.
В присутствии кислот белковые молекулы несут положительный заряд и при электролизе передвигаются к катоду, в присутствии щелочей белковые молекулы несут отрицательный заряд и передвигаются к аноду. При определённом значении рН в растворе будет содержаться минимальное количество катионов и анионов белка; в этих условиях передвижение молекул белка при электрофорезе не происходит. Значение рН раствора, при котором в растворе белка содержится минимальное количество катионов и анионов, называется изоэлектрической точкой. Для различных белков значение изоэлектрической точки неодинаково. Например, для яичного белка (альбумина) изоэлектрическая точка находится при рН=4,8, для белка пшеницы (глиадина) – при рН=9,8.
Для всех белков характерны некоторые общие свойства: реакции осаждения из растворов и цветные реакции.
Осаждение белков из растворов. При добавлении к водным растворам белков концентрированных растворов минеральных солей (например, (NH 4) 2 SO 4) белки осаждаются, аналогично действует на белок спирт, ацетон. Во всех этих случаях белки не изменяют своих свойств и при разбавлении водой вновь переходят в раствор. Этот процесс называетсявысаливанием.
При нагревании многие белки свёртываются (например, яичный белок) и тоже осаждаются из растворов, но теряют способность растворяться в воде. При этом происходит значительное изменение свойств белков. Этот процесс необратимого осаждения белков называется денатурацией. Денатурацию могут вызывать соли тяжёлых металлов (CuSO 4 ,Pb(CH 3 COO) 2 ,HgClи др.), концентрированные кислоты (HNO 3 ,H 2 SO 4 ,CH 3 COOH, пикриновая, хлоруксусная), едкие щёлочи (КОН,NaOH), фенол, формалин, таннин и др.
Денатурацию белка вызывают также различные виды излучений (ультрафиолетовое, радиоактивное и т.п.). При денатурации разрушается четвертичная, третичная, вторичная структуры; первичная структура при этом обычно сохраняется, то есть разрушение пептидных связей не происходит. Первичная структура белка разрушается при гидролизе белка, что и происходит в процессе усвоения белковой пищи. В желудочно-кишечном тракте под действием ферментов белки пищи расщепляются через ряд промежуточных продуктов до аминокислот. Из комбинации полученных аминокислот в организме создаются необходимые ему белки. Неиспользованные остатки белков подвергаются разрушению до более простых соединений и выводятся из организма.
Цветные реакции белков.
1. Биуретовая реакция.
При взаимодействии с солями меди (CuSO 4) в щелочной среде все белки дают фиолетовое окрашивание. Эта реакция является качественной на пептидные связи и подтверждает наличие их в белках и полипептидах. Для различных полипептидов окраска, возникающая при взаимодействии с солями меди, неодинакова: дипептиды дают синюю окраску, трипептиды–фиолетовую, а более сложные полипептиды–красную.
2. Ксантопротеиновая реакция.
При нагревании растворов белков с концентрированной азотной кислотой (HNO 3) они окрашиваются в жёлтый цвет. Реакция объясняется наличием в белках аминокислот, содержащих ароматические углеводородные радикалы (С 6 Н 5 –), которые при взаимодействии с азотной кислотой образуют нитросоединения, окрашенные в жёлтый цвет.
3. Цистиновая реакция (сульфгидрилъная).
Если прокипятить раствор белка с избытком едкого натра и прибавить несколько капель раствора ацетата свинца Рb(СН 3 СОО) 2 , то появляется буро-чёрное окрашивание или осадок.
Белок + NaOHNa 2 S+ др. вещества.
Na 2 S + Pb(CH 3 COO) 2 → PbS↓ + 2CH 3 COONa.
Реакция подтверждает наличие слабо связанной серы в белках.
Имеется и ряд других качественных реакций на белок.
Значение и применение белков. Белки являются важнейшей составной частью пищевых продуктов. Более 50% белков в рационе питания человека должны составлять белки животного происхождения. Взрослому человеку в сутки требуется 80–100 г белка, а при большой физической нагрузке – 120 г и более.
Белковые вещества находят широкое применение в производстве промышленных товаров (изделия из кожи, шерсти, меха, шёлка), в производстве клея, желатина, пластмасс (галалита), искусственной шерсти, для приготовления светочувствительных эмульсий в фотопромышленности и др.
Многие лекарственные препараты имеют белковую природу (инсулин, панкреотин и др.). Особо следует выделить биологические катализаторы – ферменты, также являющиеся белковыми веществами. Часто присутствуя лишь в ничтожных количествах, они способствуют быстрым химическим превращениям огромных количеств различных веществ в очень мягких условиях (низкая температура и т.д.).
Вирусы, бактерии также имеют белковую природу. Поэтому при консервировании пищевых продуктов, лечении различных заболеваний используют препараты, которые денатурируют белковые вещества (салициловая кислота, аспирин, салол, таннин, различные полифенолы, уксусная кислота и др.).
Белки являются веществами, совершенно необходимыми для жизни животных, растений, микроорганизмов. Сама жизнь является процессом сложных превращений белковых веществ.